افتح القائمة الرئيسية

فوسفوفركتوكيناز(بالإنجليزية: Phosphofructokinase)هو انزيم يتبع عائلة انزيمات الكيناز وهو المسؤول عن استقلاب الغليكوز و انتاج الطاقة في عملية الفسفرة حيث يقوم بتحلل الفركتوز 6 فوسفات .

فوسفوفركتوكيناز
معرف
رمز Ppfruckinase
قاعدة بيانات عوائل البروتينات PF00365
إنتربرو IPR000023
بروسايت PDOC00336

محتويات

الوظيفةعدل

يقمو انزيم فوسفوفركتوكيناز بتحفيز مجموعة الفسفوريل من ATP والذي هو رد فعل مهم في طائفة واسعة من العمليات البيولوجية. [1] ، حيث يحفز الفسفرة من الفركتوز 6 فوسفات إلى الفركتوز -1،6 - ،في خطوة تنظيمية رئيسية في مسار تحلل السكر .[2][3]

موقعهعدل

انزيم فوسفوفركتوكيناز موجود في البكتيريا والثدييات (حيث تمتلك كل مونومر 2 من مجالات المماثلة ) وباعتبارها قليل الوحدات (octomer) في الخميرة (حيث هناك يوجد 4 ألفا (PFK1) و 4 بيتا من سلسلة (PFK2)، وهذا الأخير، مثل مونومرات الثدييات، ويحتوي على 2 مجالات مماثلة [3]). هذا البروتين قد يستخدم كنموذج للمورفيين (morpheein) من التنظيم التفارغي. [4]

الأنواععدل

هناك نوعان من الانزيم:

نوع مرادفات عدد EC الركيزة المنتج الجينات الوحيدات
فسفوفروكتوكيناز 1 6-phosphofructokinase
phosphohexokinase

ر.ت.إ 2.7.1.11

 
الفركتوز 6 فوسفات
 
Fructose-1,6-bisphosphate
PFKL, PFKM, PFKP
فسفوفروكتوكيناز 2 6-phosphofructo-2-kinase

ر.ت.إ 2.7.1.105

 
Fructose-2,6-bisphosphate
PFKFB1, PFKFB2, PFKFB3, PFKFB4

المراجععدل

  1. ^ Evans PR, Hellinga HW (1987). "Mutations in the active site of Escherichia coli phosphofructokinase". Nature. 327 (6121): 437–439. PMID 2953977. doi:10.1038/327437a0. 
  2. ^ Wegener G, Krause U (2002). "Different modes of activating phosphofructokinase, a key regulatory enzyme of glycolysis, in working vertebrate muscle". Biochem. Soc. Trans. 30 (2): 264–270. PMID 12023862. 
  3. ^ Raben N, Exelbert R, Spiegel R, Sherman JB, Nakajima H, Plotz P, Heinisch J (1995). "Functional expression of human mutant phosphofructokinase in yeast: genetic defects in French Canadian and Swiss patients with phosphofructokinase deficiency". Am. J. Hum. Genet. 56 (1): 131–141. PMC 1801305 . PMID 7825568. 
  4. ^ T. Selwood and E. K. Jaffe. (2011). "Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function.". Arch. Biochem. Biophys. 519 (2): 131–43. PMC 3298769 . PMID 22182754. doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. 

وصلات اضافيةعدل