الفسفرة أو الفسفتة [1] في الكيمياء الحيوية هي عملية يتم فيها إضافة مجموعة فوسفات إلى جزيء بروتين أو جزيء صغير، أو هو إدخال مجموعة فوسفات إلى جزيء عضوي بشكل عام.

بقية سرين مفسفر

تتم العملية بواسطة إنزيمات الكيناز والتي تنقل الفوسفات. وهي تغيير الشكل التركيبي للبروتين بحيث تعدل من صفاته أو وظيفته. والعملية العكسية تسمى إزالة الفسفرة بواسطة انزيم الفوسفاتيز الذي يقوم بإزالة مجموعة فوسفات من البروتين. الأحماض الأمينية الأكثر شيوعا في عملية الفسفرة هي سيرين، ثريونين، تايروسين في الكائنات الحية حقيقية النواة وحمض الهستيدين في الكائنات الحية البدائية النواة والتي تلعب دورا مهما في عمليات الأيض ونقل الإشارة. وهناك احماض أمينية أخرى يمكن فسفرتها مثل ارجنين، ولايسين، وسيستين.

عملية الفسفرة تجعل المجموعة الوظيفية للحمض الأميني مشحونة فتصبح محبة للماء تغير تفاعل الحمض الاميني مع الاحماض الامينية القريبة منه بالتالي تؤثر على تركيب البروتين ووظيفته. بعض البروتينات مثل p53 تحتوي على مواقع متعددة يتم عليها عملية الفسفرة. تدخل عملية الفسفرة في تنظيم عمل البروتينات مثل غلايكوجين فوسفوريليز وتايروسين كاينيز وبعض الانزيمات التي تدخل في نقل الإشارة عبر الخلية مثل الانزيمات المسؤولة عن تنظيم هرمون الأنسولين المنظم لنسبة السكر في الدم، بحيث تجعل هذه البروتينات فعالة في العمليات الحيوية.ان حدوث عملية الفسفرة وازالة الفسفرة لاي بروتين تسهل استجابة الخلايا لاي إشارة خارجية أو ظروف بيئية محيطة وتجعلها أكثر مرونة في استجابتها.[2][3][4][5][6]

مراجع عدل

  1. ^ ترجمة Phosphorylation حسب المعجم الطبي الموحد نسخة محفوظة 07 يناير 2018 على موقع واي باك مشين.
  2. ^ Levene PA, Alsberg CL (1906). "The cleavage products of vitellin" (PDF). J. Biol. Chem. 2 (1): 127–133.
  3. ^ Johnson L N (2009). "The regulation of protein phosphorylation" (PDF).Biochem Soc. Trans. 37 (2): 627–641.doi:10.1042/BST0370627.ببمد19614568
  4. ^ Cohen P (2000). "The regulation of protein function by multisite phosphorylation – a 25 year update".Trends Biochem. Sci 25 (12): 596–601.doi:10.1016/S0968-0004(00)01712-6.ببمد11116185
  5. ^ Johnson L N, Barford D (1993). "The effects of phosphorylation on the structure and function of proteins[J].".Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure 22 (1): 199–232
  6. ^ Cieśla J, Frączyk T, Rode W (2011)."Phosphorylation of basic amino acid residues in proteins: important but easily missed" (PDF). Acta Biochimica Polonica 58 (2): 137–147.^ Levene PA, Alsberg CL (1906). "The cleavage products of vitellin" (PDF). J. Biol. Chem. 2 (1): 127–133.^ Burnett G, Kennedy EP (December 1954). "The enzymatic phosphorylation of proteins" (PDF). J. Biol. Chem. 211(2): 969–80. ببمد13221602.^ Johnson L N, Barford D (1993). "The effects of phosphorylation on the structure and function of proteins[J].".Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure 22 (1): 199–232.^ Johnson L N (2009). "The regulation of protein phosphorylation" (PDF).Biochem Soc. Trans. 37 (2): 627–641.doi:10.1042/BST0370627.ببمد19614568.^ van Weeren PC, de Bruyn KM, de Vries-Smits AM, van Lint J, Burgering BM (May 1998). "Essential role for protein kinase B (PKB) in insulin-induced glycogen synthase kinase 3 inactivation. Characterization of dominant-negative mutant of PKB". J. Biol. Chem. 273 (21): 13150–6.doi:10.1074/jbc.273.21.13150.ببمد9582355.