حركية ميكايليس ومينتين

حركية ميكايليس ومينتين (بالإنجليزية: Michaelis–Menten kinetics)‏ عندما تكون التراكيز صغيرة، فأن سرعة رد الفعل تكبر بشكل مئوي (تدريجي).[1][2][3] أما عندما تكون التراكيز كبيرة، فأن سرعة رد الفعل لن تزيد مئويا، وأنما تصل إلى أعلى سرعة (سرعة القمة).

رسم بياني يوضح سير الإنزيم

مراجععدل

  1. ^ Leskovac, V. (2003). Comprehensive enzyme kinetics. New York: Kluwer Academic/Plenum Pub. ISBN 978-0-306-46712-7. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  2. ^ Chakraborty, S. (23 Dec 2009). Microfluidics and Microfabrication (الطبعة 1). Springer. ISBN 978-1-4419-1542-9. الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
  3. ^ Michaelis, L.; Menten, M.L. (1913). "Die Kinetik der Invertinwirkung". Biochem Z. 49: 333–369 الوسيط |CitationClass= تم تجاهله (مساعدة)
 
هذه بذرة مقالة عن كيمياء فيزيائية بحاجة للتوسيع. شارك في تحريرها.