هيم بيروكسيداز
بيروكسيداز الهيم Haem peroxidase أو ( heme peroxidase) إنزيمات بيروكسيداز الدم ، هي عبارة عن هيم يحتوي على إنزيمات تستخدم بيروكسيد الهيدروجين كمستقبل للإلكترون لتحفيز عدد من التفاعلات المؤكسدة. تتبع معظم بيروكسيدات الدم مخطط التفاعل:
| Peroxidase | |
|---|---|
| معرف | |
| رمز | peroxidase |
| قاعدة بيانات عوائل البروتينات | PF00141 |
| إنتربرو | IPR002016 |
| بروسايت | PDOC00394 |
| قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات | 1hsr |
| Fungal peroxidase extension region | |
|---|---|
| معرف | |
| رمز | Peroxidase_ext |
| قاعدة بيانات عوائل البروتينات | PF11895 |
| إنتربرو | IPR024589 |
| منطقة امتداد البيروكسيداز الفطري | |
|---|---|
| معرفات | |
| رمز | بيروكسيداز_كست |
| بفام | PF11895 |
| إنتربرو | IPR024589 |
- Fe 3+ + H 2 O 2 [Fe 4+ = O] R '(Compound I) + H 2 O
- [Fe 4+ = O] R '+ الركيزة -> [Fe 4+ = O] R (Compound II) + الركيزة المؤكسدة
- [Fe 4+ = O] R + substrate -> Fe 3+ + H 2 O + ركيزة مؤكسدة
في هذه الآلية ، يتفاعل الإنزيم مع مكافئ واحد لـ H2O2 ليعطي [Fe4+=O]R' (compound I). هذا هو تفاعل أكسدة / اختزال ثنائي الإلكترون يتم فيه اختزال H2O2 إلى ماء ، ويتأكسد الإنزيم. يوجد مكافئ مؤكسد واحد على الحديد ، مما يعطي الأوكسيفيريل [1] وسيط ، وفي العديد من البيروكسيدات يتأكسد البورفيرين (R) إلى جذر البورفيرين porphyrin pi-cation radical (R'). يقوم المركب الأول بعد ذلك بأكسدة الركيزة العضوية لإعطاء ركيزة جذرية [2] ومركب II ، والذي يمكنه بعد ذلك أكسدة جزيء ركيزة ثانٍ.
تشمل بيروكسيداز الهيم عائلتين فائقتين: أحدهما موجودة في البكتيريا والفطريات والنباتات ، والثانية موجود في الحيوانات . يمكن اعتبار الأول على أنه يتكون من 3 فئات رئيسية: [3]
- الفئة الأولى ، البيروكسيدات داخل الخلايا ، تشمل: خميرة سيتوكروم سي بيروكسيديز (CCP) ، وهو بروتين قابل للذوبان يوجد في سلسلة نقل الإلكترون في المتقدرات ، حيث يحتمل أنه يحمي من البيروكسيدات السامة ؛ أسكوربات بيروكسيديز (AP) ، الإنزيم الرئيسي المسؤول عن إزالة بيروكسيد الهيدروجين في البلاستيدات الخضراء والعصارة الخلوية للنباتات العليا ؛ [4] وكتلاز - بيروكسيدازات جرثومية ، تظهر أنشطة البيروكسيديز والكتالاز. يُعتقد أن الكاتلاز بيروكسيديز يوفر الحماية للخلايا من الإجهاد التأكسدي. [5]
- تتكون الفئة الثانية من بيروكسيدازات فطرية إفرازية: اللجنينات ، أو بيروكسيداز اللجنين (LiPs) ، والبيروكسيدات المعتمدة على المنغنيز (MnPs). هذه هي البروتينات السكرية الأحادية المتدخلة في تحلل اللجنين. في MnP ، يعمل Mn 2+ كركيزة مختزلة. [6] تحتوي بروتينات الفئة الثانية على أربعة جسور محفوظة لثاني كبريتيد وموقعين محفوظين لربط الكالسيوم.
- تتكون الفئة الثالثة من بيروكسيدات النبات الإفرازية ، والتي لها وظائف متعددة خاصة بالأنسجة: على سبيل المثال ، إزالة بيروكسيد الهيدروجين من البلاستيدات الخضراء والعصارة الخلوية ؛ أكسدة المركبات السامة ؛ والتخليق الحيوي لجدار الخلية ؛ و الدفاع ضد الجروح ؛ و هدم إندول-3 حمض الخليك (IAA) ؛ والتخليق الحيوي للإيثيلين ؛ وغيرها. [7] بروتينات الفئة الثالثة هي أيضًا بروتينات سكرية أحادية ، تحتوي على أربعة جسور محفوظة لكبريتيد ثنائي disulphide واثنين من أيونات الكالسيوم ، على الرغم من اختلاف وضع الكبريتيدات الثنائية عن إنزيمات الفئة الثانية.
تظهر الهياكل البلورية لعدد من هذه البروتينات أنها تشترك في نفس البنية - مجالان من جميع مجالات ألفا all-alpha domains تــٌدمج مجموعة الدم بينهما.
عائلة أخرى من بيروكسيدات الدم هي عائلة بيروكسيداز من نوع DyP . [8]
المراجع عدل
- ^ "Peroxidasin: a novel enzyme-matrix protein of Drosophila development". EMBO J. ج. 13 ع. 15: 3438–3447. 1994. DOI:10.1002/j.1460-2075.1994.tb06649.x. PMC:395246. PMID:8062820.
- ^ "Structural variation in heme enzymes: a comparative analysis of peroxidase and P450 crystal structures". Structure. ج. 2 ع. 6: 461–464. 1994. DOI:10.1016/S0969-2126(00)00046-0. PMID:7922023.
- ^ Welinder KG (1992). "Superfamily of plant, fungal and bacterial peroxidases". Curr. Opin. Struct. Biol. ج. 2 ع. 3: 388–393. DOI:10.1016/0959-440X(92)90230-5.
- ^ Dalton DA (1991). "Ascorbate peroxidase". ج. 2: 139–153.
{{استشهاد بدورية محكمة}}: الاستشهاد بدورية محكمة يطلب|دورية محكمة=(مساعدة) - ^ Welinder KG (1991). "Bacterial catalase-peroxidases are gene duplicated members of the plant peroxidase superfamily". Biochim. Biophys. Acta. ج. 1080 ع. 3: 215–220. DOI:10.1016/0167-4838(91)90004-j. PMID:1954228.
- ^ "Physiology and molecular biology of the lignin peroxidases of Phanerochaete chrysosporium". FEMS Microbiol. Rev. ج. 13 ع. 2: 137–152. 1994. DOI:10.1111/j.1574-6976.1994.tb00040.x. PMID:8167033.
- ^ Campa A (1991). "Biological roles of plant peroxidases: known and potential function". ج. 2: 25–50.
{{استشهاد بدورية محكمة}}: الاستشهاد بدورية محكمة يطلب|دورية محكمة=(مساعدة) - ^ "Crystal structures of two novel dye-decolorizing peroxidases reveal a beta-barrel fold with a conserved heme-binding motif". Proteins. ج. 69 ع. 2: 223–33. نوفمبر 2007. DOI:10.1002/prot.21550. PMID:17654545.
