افتح القائمة الرئيسية

كاتالاز (بالإنجليزية: Catalase) هو إنزيم منتشر في الكائنات الحية.[1][2][3] تتضمن وظائفه تحفيز تحلل بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين. يتميز كاتالاز عن باقي الإنزيمات بحصوله على أعلى معدلات انقلاب؛ حيث يستطيع جزيء واحد فقط تحويل 83,000 جزيء من بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين في الثانية. ينتشر كاتالاز في الأنسجة النباتية ومعظم الكائنات الهوائية وبعض الكائنات اختيارية اللا هوائية.

كاتالاز
Catalase-1DGF.png

المعرفات
الرمز CAT
أنتريه 847
HUGO 1516
أوميم 115500
RefSeq NM_001752
يونيبروت P04040
بيانات أخرى
رقم التصنيف الإنزيمي 1.11.1.6
الموقع الكروموسومي Chr. 11 p13

الطبيعة الكيميائيةعدل

الكاتالاز من الإنزيمات الحديدوبورفيرينية. يتكون الكاتالاز من مجموعتين؛ وحدة البروتين والمجموعة النشطة، وهي مجموعة تعويضية تشبه اليحمور وتسمى الهيماتين. يرتبط البروتين بالمجموعة النشطة عن طريق المجاميع الكربوكسيل الموجودة به.

عندما يختلف مصدر الكاتالاز فإن خصائصه ستختلف أيضاً، مثل الوزن الجزيئي ونشاطه الخ.. والاختلافات بين نوع الكاتالاز وغيره تكون في أساساً في تركيب البروتين وفي عدد المجاميع التعويضية (الهيماتين). وعن طريق تقدير كثافة الطيف التي تعود للبروتوهيماتين ومحتوى الإنزيم من الحديد، وجد أن الكاتالاز الحيواني يحتوي على 4 مجاميع نشطة (تعويضية) بينما الكاتالاز النباتي يحتوي على مجموعة واحدة فقط.

يعتبر كاتالاز من رباعيات الوحدة ويتكون من أربع سلاسل من متعدد الببتيد، كل سلسلة تحتوي على أكثر من 500 حمض أميني.

آلية الفعلعدل

السبب في تضمين الكاتالاز في خانة المواد ذات الفعل الحفزي هو قدرته على تحليل بيروكسيد الهيدروجين إلى ماء وأكسجين جزيئي. ولكي يتم هذا التفاعل فإنه يحتاج إلى جزيئين من بيروكسيد الهيدروجين، حيث يعمل الأول كمستقبل للإلكترونات والثاني كمعطي لها.

2 H2O2 → 2 H2O + O2

تثبيط الكاتالازعدل

تعمل المركبات الحاجزة لحديد المجموعة الهيماتينية مثل السيانيد والأزايد والسلفايد والهيدروكسيل أمين على تثبيط جميع الإنزيمات الهيدربروتينية (المحتوية على الحديد) ومن ضمنها الكاتالاز، ويتميز الكاتالاز بإنه يثبط من قبل مواد أخرى غير متخصصة مثل النيتريت وأيونات الكلور والخلات والفوسفات والكبريتات، والسبب في ذلك هو مشاركة أو منافسة هذه الأيونات على الأماكن في حديد الإنزيم. كما تؤثر الأحماض على نشاط الكاتالاز وتوقفه تماماً حتى عند التركيزات المنخفضة، والسبب هو إن الحمض يحجز الهيدروكسيل (الخاص ببيروكسيد الهيدروجين) عن المركز النشط للإنزيم. ومثال على ذلك حمض الفورميك في تركيز منخفض (0,02 مولر).

الوظيفة البيروكسيدية لإنزيم الكاتالازعدل

تحت التركيزات المنخفضة جداً من بيروكسيد الهيدروجين (هيدروكسيد الهيدروجين) (لا تزيد عن 10−9 مولر)، يعمل الكاتالاز على أكسدة الإيثانول والميثانول والفورمالدهيد والنيترات. وبذلك فإنه يشبه فعل إنزيمات أخرى مثل الكحول ديهيدروجينيز وزانثين أكسيداز وأكسيدات الأحماض الأمينية. ولكن سرعة الأكسدة تكون في هذه الحالة بطيئة مقارنة بالإنزيمات المتخصصة، وإذا زادت نسبة هيدروكسيد الهيدروجين فإنه سوف يعمل على أكسدته ويتوقف عن أكسدة الكحول.

تأثير الكاتالاز على أوراق النباتعدل

توجد علاقة طردية بين بناء صبغات اليخضور ونشاط الكاتالاز، وذلك يعني إنه عندما ينشط الإنزيم فإن معدلات إنتاج صبغات اليخضور ترتفع. وعندما ينخفض نشاط الإنزيم تنخفض معدلات إنتاج اليخضور. ووجد أن الأوراق الخضراء الشاحبة يكون نشاط الكاتالاز بها مرتفعا.

الدور الحيوي وتوضع إنزيم الكاتالازعدل

يوجد لدى هيدروكسيد الهيدروجين تأثير سام عندما يزيد تركيزه في الخلية، ولذلك فكاتالاز هام جداً حيث يقوم بتحليل هيدروكسيد الهيدروجين الزائد في الخلية. وبالإضافة إلى ذلك فإنه يقوم بإمداد الأنسجة بالأكسجين الجزيئي حيث يصعب وصول ذلك الأكسجين إلى هذه الأنسجة. وأنزيم الكاتالاز (الكاتليز) موجود كثيراً في بعض النباتات الأرضية مثل ثمار البطاطا ... ويتم أستخلاص هذا الأنزيم بنقع مهروس البطاطا في الماء النقي (المقطر) وحفظ المحلول أو الأنزيم في درجة حرارة برودة

نظائر الكاتالازعدل

يوجد في النبات ما قد يصل إلى 5 نظائر في بعض الأنسجة، وثلاث نظائر في الإندوسبرم.أما في الإنسان فيوجد هيئتين فقط وهما المرتبط بالجسيمات البروكسيمية والآخر ذائب. وتستعمل النسبة بين هذين في التعرف على بعض الأمراض في الإنسان.

مراجععدل

  1. ^ "معلومات عن كاتالاز على موقع pfam.xfam.org". pfam.xfam.org. 
  2. ^ "معلومات عن كاتالاز على موقع genenames.org". genenames.org. مؤرشف من الأصل في 24 سبتمبر 2019. 
  3. ^ "معلومات عن كاتالاز على موقع ncbi.nlm.nih.gov". ncbi.nlm.nih.gov. مؤرشف من الأصل في 18 يناير 2017. 
  • إنزيمات الأكسدة والاختزال في مسارات تنفس النبات وطرق تقديرها. مصطفى حلمي مصطفى. كلية الزراعة جامعة عين شمس - مكتبة أوزوريس 2003.