افتح القائمة الرئيسية

غلوتاتيون بيروكسيداز (بالإنجليزية: Glutathione peroxidase) تصنيفه هو (EC 1.11.1.9) هو الاسم العام لإنزيم يتبع لأسرة البيروكسيديز النشط. تتمثل وظيفته في حماية الكائن الحي من الضرر التأكسدي في الدورة البيولوجية الرئيسية[2]. الوظيفة الحيوية للجلوتاثيون هي تقليل الدهون في الهايدروكسيدز(hydroperoxides) إلى ما يقابلها من الكحولات والحد الحر من بيروكسيد الهيدروجين في الماء. تم اكتشاف الجلوتاثيون في عام 1957 من قبل غوردون جيم ميلز.[3]

Glutathione peroxidase
GlutPeroxidase-1GP1.png
Crystallographic structure of أبقار (أسرة) glutathione peroxidase 1.[1]
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي 1.11.1.9
رقم التسجيل CAS 9013-66-5
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيم راجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغ راجع BRENDA
إكسباسي راجع NiceZyme
موسوعة كيوتو راجع KEGG
ميتاسيك المسار الأيضي
بريام ملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتين RCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينية AmiGO / EGO
Glutathione peroxidase
معرف
رمز GSHPx
قاعدة بيانات عوائل البروتينات PF00255
إنتربرو IPR000889
بروسايت PDOC00396
قاعدة بيانات التصنيف الهيكلي للبروتينات 1gp1

محتويات

نظائر الإنزيماتعدل

عدة نظائر الإنزيمات يتم المشفرة بواسطة الجينات المختلفة، والتي تختلف في موقع الخلوية وخصوصية الركيزة. الجلوتاثيون 1 (GPx1) هو النسخة الأكثر وفرة، وجدت في السيتوبلازم لجميع أنسجة الثدييات تقريبا، الذي هو بيروكسيد الهيدروجين الركيزة المفضلة. الجلوتاثيون 4 ( GPx4) لديه تفضيل لهون الهايدروكسيدز (بالإنجليزية: hydroperoxides)؛ يعبر عنه في كل الخلاية للثدييات تقريبا. الجلوتاثيون 2 هو انزيم المعوية وخارج الخلية، في حين الجلوتاثيون 3 هو خارج الخلية، خصوصا وفيرة في البلازما.[3] وحتى الآن، تم تحديد ثمانية أنواع مختلفة من الجلوتاثيون (GPx1-8) في البشر.

الجين الموضع الخميرة
GPX1 Chr. 3 p21.3 الجلوتاثيون 1
GPX2 Chr. 14 q24.1 الجلوتاثيون 2 (الجهاز الهضمي))
GPX3 Chr. 5 q23 الجلوتاثيون 3 (البلازما))
GPX4 Chr. 19 p13.3 الجلوتاثيون 4 (الهايدروبروكسيدز الفوسفورية))
GPX5 Chr. 6 p21.32 الجلوتاثيون 5 (البروتين بربخي ذات الصلة الاندروجين))
GPX6 Chr. 6 p21 الجلوتاثيون 6 (حاسة الشم))
GPX7 Chr. 1 p32 لجلوتاثيون 7
GPX8 Chr. 5 q11.2 الجلوتاثيون 8 (المفترض))

رد الفعلعدل

رد الفعل الرئيسي الذي الجلوتاثيون يحفز هو:

2GSH + H 2 O 2 → GS-SG + 2H 2 O

حيث GSH يمثل تخفيض أحادى الجلوتاثيون، وGS-SG يمثل الجلوتاثيون ثاني الكبريتيد. ينطوي على آلية أكسدة selenol السيلينول من بقايا السيلينسيستين بواسطة بيروكسيد الهيدروجين. هذه العملية مشتقة مع حمض السيلينينك seleninic (RSeOH) . ثم يتم تحويل حمض السيلينينك selenenic عودة إلى سيلينول بواسطة عملية من خطوتين تبدأ مع رد الفعل مع GSH لتشكيل GS-الماء. وجزيء GSH .العملية الثانية هي تقليل من وسيطة عودة GS-سر إلى سيلينول، والإفراج عن GS-SG .كما في الشكل التالي:[4]

RSeH + H 2 O 2 → RSeOH + H 2 O

RSeOH + GSH → GS-سر + H 2 O

GS-سر + GSH → GS-SG + RSeH

ان اختزال الجلوتاثيون يقلل من الجلوتاثيون المؤكسد لإكمال دورة:

GS-SG + NADPH + H + → 2 GSH + NADP +.

بروتينات بشرية تحتوي على هذا المجالعدل

GPX2 ؛ GPX3 ؛ GPX4 ؛ GPX5

انظر أيضًاعدل

المراجععدل

  1. ^ ببب: 1GP1​; Epp O، Ladenstein R، Wendel A (June 1983). "The refined structure of the selenoenzyme glutathione peroxidase at 0.2-nm resolution". Eur. J. Biochem. 133 (1): 51–69. PMID 6852035. doi:10.1111/j.1432-1033.1983.tb07429.x. 
  2. ^ ببب: 1GP1​; Epp O, Ladenstein R, Wendel A (1983). "The refined structure of the selenoenzyme glutathione peroxidase at 0.2-nm resolution". Eur. J. Biochem. 133 (1): 51–69. PMID 6852035. doi:10.1111/j.1432-1033.1983.tb07429.x. 
  3. أ ب Muller FL, Lustgarten MS, Jang Y, Richardson A, Van Remmen H (2007). "Trends in oxidative aging theories". Free Radic. Biol. Med. 43 (4): 477–503. PMID 17640558. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2007.03.034. 
  4. ^ Krishna P. Bhabak, Govindasamy Mugesh "Functional Mimics of Glutathione Peroxidase: Bioinspired Synthetic Antioxidants" Acc. Chem. Res., 2010, 43 (11), pp 1408–1419. doi:10.1021/ar100059g

وصلات خارجيةعدل