ويكيبيديا

حمض أميني مولد للبروتين: الفرق بين النسختين

تصفح التاريخ تفاعلياً
[مراجعة غير مفحوصة][نسخة منشورة]
→ التعديل السابقالتعديل اللاحق ←
تم حذف المحتوى تمت إضافة المحتوى
مرئينص الويكي
الرجوع عن تعديل معلق واحد من Eman Hesham Mohamed إلى نسخة 26275517 من JarBot.
سطر 1:
''هذا مقال فرعي، المقال الرئيسي هو '''[[حمض أميني]]'''
{{مقالة غير مراجعة|تاريخ=سبتمبر 2018}}
{{يتيمة|تاريخ=سبتمبر 2018}}
'''[[حمض أميني|الأحماض الأمينية]] البروتينية''' هي عبارة عن أحماض أمينية تشترك في التصنيع الحيوي للبروتينات أثناء عملية الترجمة. إن مصطلح "بروتيني" يعني "تخليق البروتين". خلال الحياة هناك 22 شفرة وراثية لأحماض أمينية بروتينية، 20 منها موجودة في الشفرة الجينية واثنان إضافيان يمكن أن يتم ترجمتهما عن طريق آليات الترجمة الخاصة.<ref>{{Citation|المسار=http://dx.doi.org/10.1002/9780470559277.ch150038|العنوان=Genetic Code Expansion of Mammalian Cells with Unnatural Amino Acids|التاريخ=2015-09-01|الصفحات=187–199|الناشر=John Wiley & Sons, Inc.|isbn=9780470559277|الأخير=Brown|الأول=Kalyn A.|الأول2=Alexander|الأخير2=Deiters|العمل=Current Protocols in Chemical Biology|تاريخ الوصول=2018-09-15}}</ref>
 
تحتوي هذه الصفحة على '''قائمة مفصلة لل[[حمض أميني|أحماض الأمينية]]''' المكونة لل[[بروتينات]]، وذلك ب[[بناء كيميائي|بنيتها الكيميائية]]، وخاصياتها الفيزيائية والكيميائية والأحيائية.<ref>{{Cite journal | last1 = Lobanov | first1 = AV. | last2 = Turanov | first2 = AA. | last3 = Hatfield | first3 = DL. | last4 = Gladyshev | first4 = VN. | title = Dual functions of codons in the genetic code. | journal = Crit Rev Biochem Mol Biol | volume = 45 | issue = 4 | pages = 257–65 | year = 2010 | doi = 10.3109/10409231003786094 | pmid = 20446809 | pmc=3311535}}</ref><ref>{{cite journal |author=Young VR |title=Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations |journal=J. Nutr. |volume=124 |issue=8 Suppl |pages=1517S–1523S |year=1994 |pmid=8064412 |url=http://jn.nutrition.org/cgi/reprint/124/8_Suppl/1517S.pdf}}</ref><ref>{{cite journal|last1=Thurlkill|first1=R.L.|title=pK values of the ionizable groups of proteins|journal=Protein Sci.|date=2006|volume=15|pages=1214–1218|doi=10.1110/ps.051840806}}</ref>
على النقيض من ذلك فإن الأحماض الأمينية الغير بروتينية هي عبارة عن أحماض أمينية لا تدخل في تكوين البروتين مثل ([[حمض الغاما-أمينوبيوتيريك]]، [[ليفودوبا]]، [[ثلاثي يود الثيرونين]])، تنتج عن طريق الخطأ بدلاً من الأحماض الأمينية ذات الشفرة الجينية، أو لا يتم تصنيعها بطريقة مباشرة أو بالفصل الذي يتم عن طريق آليات الخلية مثل (برولين الهيدروكسيل). هذا الأخير غالباً يكون ناتجا من التتعديل الذي يحدث للبروتين بعد عملية الترجمة. تشترك بعض الأحماض الأمينية الغير بروتينية في تصنيع البيبتيدات اللاريبوسومية وتصنع من خلال انزيمات صانعة للبيبتيدات اللاريبوزومية.
 
== البنية الكيميائية للأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات ==
يمكن لكل من [[حقيقيات النوى|حقيقيات النواة]] و [[بدائيات النوى|بدائيات النواة]] أن تدمج سيلينوسيستين في بروتيناتها من خلال تتابع نيوكليوتيدي يعرف باسم عنصرSECIS، الذي يوجه الخلية لترجمة أقرب كود UGA إلى سيلينوسيستين (عادة ما يكون UGA هو كود التوقف). في بعض بدائيات النواة المصنعة للميثان، يمكن أيضاً ترجمة UGA (عادة كود التوقف) إلى بيرولايسين.<ref>{{Cite journal|المسار=http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201300735|العنوان=The Selenocysteine Incorporation Machinery Allows the Dual Use of Sense Codons: A New Strategy for Expanding the Genetic Code?|التاريخ=2013-12-20|journal=ChemBioChem|issue=3|volume=15|الصفحات=356–358|issn=1439-4227|الأخير=Stafforst|الأول=Thorsten|doi=10.1002/cbic.201300735}}</ref>
في ما يلي الصيغة الكيميائية ورموز الأحماض الألفا-أمينية العشرين المشفرة في [[شفرة جينية|المعلومة الوراثية]] للكائنات الحية، والأكثر استعمالا في تخليق البروتينات Protein synthesis.
{| style="margin:0 auto; padding: 0; font-size: 90%" align="center" class="toccolours"
|-
|align="center"|
<gallery>
ملف:L-alanine-skeletal.png|[[ألانين|<small>L</small>-ألانين]]<br />(Ala&nbsp;/&nbsp;A)
ملف:L-arginine-skeletal-(tall).png|[[أرجنين|<small>L</small>-أرجنين]]<br />(Arg&nbsp;/&nbsp;R)
ملف:L-asparagine-skeletal.png|[[أسباراجين|<small>L</small>-أسباراجين]]<br />(Asn&nbsp;/&nbsp;N)
ملف:L-aspartic-acid-skeletal.png|[[حمض الأسبارتيك|<small>L</small>-أسبارتيت]]<br />(Asp&nbsp;/&nbsp;D)
ملف:L-cysteine-skeletal.png|[[سيستين|<small>L</small>-سيستين]]<br />(Cys&nbsp;/&nbsp;C)
ملف:L-glutamic-acid-skeletal.png|[[حمض الجلوتاميك|<small>L</small>-جلوتاميت]]<br />(Glu&nbsp;/&nbsp;E)
ملف:L-glutamine-skeletal.png|[[جلوتامين|<small>L</small>-جلوتامين]]<br />(Gln&nbsp;/&nbsp;Q)
ملف:Glycine-skeletal.png|[[جليسين]]<br />(Gly&nbsp;/&nbsp;G)
ملف:L-histidine-skeletal.png|[[هيستيدين|<small>L</small>-هيستيدين]]<br />(His&nbsp;/&nbsp;H)
ملف:L-isoleucine-skeletal.png|[[آيسولوسين|<small>L</small>- آيسولوسين]]<br />(Ile&nbsp;/&nbsp;I)
ملف:L-leucine-skeletal.png|[[لوسين|<small>L</small>-لوسين]]<br />(Leu&nbsp;/&nbsp;L)
ملف:L-lysine-skeletal.png|[[ليسين|<small>L</small>- ليسين]]<br />(Lys&nbsp;/&nbsp;K)
ملف:L-methionine-skeletal.png|[[ميثيونين|<small>L</small>-ميثيونين]]<br />(Met&nbsp;/&nbsp;M)
ملف:L-phenylalanine-skeletal.png|[[فينيلألانين|<small>L</small>- فينيلألانين]]<br />(Phe&nbsp;/&nbsp;F)
ملف:L-proline-skeletal.png|[[برولين|<small>L</small>-برولين]]<br />(Pro&nbsp;/&nbsp;P)
ملف:L-serine-skeletal.png|[[سيرين|<small>L</small>-سيرين]]<br />(Ser&nbsp;/&nbsp;S)
ملف:L-threonine-skeletal.png|[[ثريونين|<small>L</small>-ثريونين]]<br />(Thr&nbsp;/&nbsp;T)
ملف:L-tryptophan-skeletal.png|[[تريبتوفان|<small>L</small>-تريبتوفان]]<br />(Trp&nbsp;/&nbsp;W)
ملف:L-tyrosine-skeletal.png|[[تيروسين|<small>L</small>-تيروسين]]<br />(Tyr&nbsp;/&nbsp;Y)
ملف:L-valine-skeletal.png|[[فالين|<small>L</small>-فالين]]<br />(Val&nbsp;/&nbsp;V)
</gallery>
|-
|}
{{تحديد}}
 
== الخاصيات الكيميائية والفيزيائية ==
في [[حقيقيات النوى|حقيقيات النواة]] هناك فقط 21 حمض أميني بروتيني 20 من الشفرة الجينية الأساسية بالإضافة إلى السيلينوسيستين. يمكن للبشر تصنيع 12 من هذه الأحماض من بعضها البعض أو من جزيئات أخرى ناتجة من عملية [[أيض|الأيض]]. يجب استهلاك التسعة الآخرين (عادة كمشتقاتهم البروتينية)، ولذلك يطلق عليهم الأحماض الأمينية الأساسية. الأحماض الأمينية الأساسية هي [[هستيدين|هيستيدين]] ، [[إيزوليوسين|إيزولوسين]] ، [[لايسين]] ، [[ليوسين]] ، [[ميثيونين]] ، [[فينيل ألانين]] ، [[ثريونين]] ، [[تريبتوفان]] ، [[فالين|وفالين]] (H، I ، L ، K ، M ، F ، T ، W ، V).<ref>{{Cite journal|المسار=http://dx.doi.org/10.1093/jn/124.suppl_8.1517s|العنوان=Adult Amino Acid Requirements: The Case for a Major Revision in Current Recommendations|التاريخ=1994-08-01|journal=The Journal of Nutrition|issue=suppl_8|volume=124|الصفحات=1517S–1523S|issn=0022-3166|الأخير=Young|الأول=Vernon R.|doi=10.1093/jn/124.suppl_8.1517s}}</ref>
{|style="text-align:center" border="1"
 
! الحمض الأميني !! اختصار !! رمز !! |الكتلة الذرية <sup>([[وحدة كتل ذرية|دالتون]])</sup> !! [[نقطة تعادل كهربائي|نقطة التعادل الكهربائي]] pI !! [[ثابت انحلال]] الهيدوكسيل <br /> pK<sub>1</sub> !! ثابت انحلال الأمين <br /> pK<sub>2</sub>
وجد أن الأحماض الأمينية البروتينية ذات صلة بمجموعة الأحماض الأمينية التي يمكن التعرف عليها بواسطة الأنظمة الريبوزومية للأسيلة الأوتوماتيكية لتحويل الحمض الأميني إلى [[أسيل]].<ref>{{Cite journal|المسار=http://dx.doi.org/10.1007/s00239-011-9453-4|العنوان=A Model of Proto-Anti-Codon RNA Enzymes Requiring l-Amino Acid Homochirality|التاريخ=2011-07-22|journal=Journal of Molecular Evolution|issue=1-2|volume=73|الصفحات=10–22|issn=0022-2844|الأخير=Erives|الأول=Albert|doi=10.1007/s00239-011-9453-4}}</ref> وهكذا، فإن الأحماض الأمينية الغير البروتينية قد تم استبعادها عن طريق نجاح التطور الطارئ للأشكال المختلفة المعتمدة على النيوكليوتيدات. تم تقديم أسباب أخرى لتفسير لماذا لا تدخل الأحماض الأمينية غير البروتينية في تكوين البروتينات بشكل عام. على سبيل المثال الأورثونين و الهوموسيرين يلتف عكس التسلسل الأساسي للبيبتيد ويفصل البروتين مع نصف عمر قصير نسبياً، بينما البعض الآخر يكون ساماً لأنه يمكن دمجه عن طريق الخطأ في البروتينات مثل نظير [[أرجنين|الأرجينين]] الكانافانين.
|-
 
| [[ألانين]]
== المراجع ==
|
'''Ala'''
|
'''A'''
|
|
|
|
|-
| [[أرجنين]]
|
'''Arg'''
|
'''R'''
|
|
|
|
|-
| [[أسباراجين]]
|
'''Asn'''
|
'''N'''
|
|
|
|
|-
| [[حمض الأسبارتيك|أسبارتيت]]
|
'''Asp'''
|
'''D'''
|
|
|
|
|-
| [[سيستين]]
|
'''Cys'''
|
'''C'''
|
|
|
|
|-
| [[سيلينوسيستين]] (*)
|
'''Sec'''
|
'''U'''
|
|
|
|
|-
| [[جلوتامين]]
|
'''Gln'''
|
'''Q'''
|
|
|
|
|-
| [[حمض الجلوتاميك|جلوتاميت]]
|
'''Glu'''
|
'''E'''
|
|
|
|
|-
| [[جليسين]]
|
'''Gly'''
|
'''G'''
|
|
|
|
|-
| [[هيستدين]]
|
'''His'''
|
'''H'''
|
|
|
|
|-
| [[ايزوليوسين]]
|
'''Ile'''
|
'''I'''
|
|
|
|
|-
| [[ليوسين]]
|
'''Leu'''
|
'''L'''
|
|
|
|
|-
| [[ليسين]]
|
'''Lys'''
|
'''K'''
|
|
|
|
|-
| [[ميثايونين]]
|
'''Met'''
|
'''M'''
|
|
|
|
|-
| [[فينيلألانين]]
|
'''Phe'''
|
'''F'''
|
|
|
|
|-
| [[برولين]]
|
'''Pro'''
|
'''P'''
|
|
|
|
|-
| [[سيرين]]
|
'''Ser'''
|
'''S'''
|
|
|
|
|-
| [[ثريونين]]
|
'''Thr'''
|
'''T'''
|
|
|
|
|-
| [[تريبتوفان]]
|
'''Trp'''
|
'''W'''
|
|
|
|
|-
| [[تيروسين]]
|
'''Tyr'''
|
'''Y'''
|
|
|
|
|-
| [[فالين]]
|
'''Val'''
|
'''V'''
|
|
|
|
|}
 
== الخاصيات الأحيائية ==
== مراجع ==
{{مراجع}}
{{شريط بوابات|علوم|طب|صحة}}
 
 
[[تصنيف:علوم الصحة]]
{{تصنيف كومنز|Amino acids}}
{{أحماض أمينية}}
{{شريط بوابات|علم الأحياء الخلوي والجزيئي|كيمياء حيوية}}
 
[[تصنيف:أحماض أمينية|*]]
[[تصنيف:أحماض أمينية مركبة للبروتينات]]
[[تصنيف:تغذية]]
[[تصنيف:دورة النيتروجين]]
[[تصنيف:قوائم حيوية]]
[[تصنيف:قوائم كيميائية]]
مجلوبة من «https://ar.wikipedia.org/wiki/حمض_أميني_مولد_للبروتين»