وكان من المتوقع بنية البروتينات التي تشكل IF أولا عن طريق التحليل المحوسب للتسلسل الأحماض الأمينية من الكيراتين بشرة الإنسان المستمدة من cDNAs المستنسخة. تحليل سلسلة قرنين الثاني وكشف أن هذين النوعين من الكيراتين تشترك فقط حوالي 30٪ من الأحماض الأمينية تسلسل تناظر ولكن تشترك أنماط مماثلة من المجالات هيكل الثانوية. كما اقترح النموذج الأول، كل IF البروتينات تظهر لديك مجال قضيب ألفا حلزونية المركزي الذي يتكون من أربعة قطاعات ألفا حلزونية (يدعى 1A، 1B، 2A و 2B) مفصولة ثلاث مناطق رابط.
C و N النهائيين من بروتينات IF ليست ألفا حلزونية المناطق وتظهر تباين واسع في أطوالها وتسلسل عبر مجموعات IF . حجر البناء الأساسي ل IF البروتينات هو مواز و ثنائي. يتم تشكيل ثنائيات من خلال التفاعل بين المجال قضيب على شكل لفائف الملفوف. حشوية إذا جمع في غير القطبية خيوط وحدة طول (ULF). متطابقة ULF الزميلة أفقيا إلى متداخلة، التوازي، tetramers القابلة للذوبان، والتي وجها لذيل المنتسبين إلى protofilaments أن يصل الزوج أفقيا إلى protofibrils، أربعة منها الرياح معا في خيوط وسيطة.
