حمض أميني: الفرق بين النسختين
| [نسخة منشورة] | [نسخة منشورة] |
تم حذف المحتوى تمت إضافة المحتوى
لا ملخص تعديل |
Mr.Ibrahembot (نقاش | مساهمات) اصلاح وسائط قالب:مرجع كتاب |
||
سطر 1:
[[ملف:AminoAcidball.svg|يسار|تصغير|300بك|البنية الكيميائية لحمض أميني في الكربون ألفا، لاحظ جذر الأمين <small>NH<sub>2</sub></small> إلى اليسار وجذر الكربوكسيل <small>COOH</small> إلى اليمين.]]
'''الأحماض الأمينية''' (بالإنجليزية: Amino Acid) هي لبنات البناء الرئيسية لبناء [[بروتين|البروتين]] و[[الببتيد]] . فالأحماض الأمينية هي مجموعة من المركبات العضوية متكونة من [[مجموعة أمين
لكي يقوم الجسم بإنتاج ما يحتاجه من أحماض أمينية فهو يقوم بهضم الغذاء - وهنا على الأخص هضم البروتينات - فيحلل البروتين إلى أجزائه الأساسية وهي أحماض أمينية.
ثمانية أحماض أمينية أساسية مهمة جدا (لا يمكن للجسم البشري أن يصنعها بنفسه) والباقي غير أساسية (يمكن صنعها داخل الجسم البشري، بشرط التغذية السليمة) . على الرغم من قدرة الجسم على تصنيع الأحماض غير الأساسية، إلا أنه في بعض الأحيان يتوجب أخذ مكملات للأحماض غير الأساسية لضمان توفر الكمية المثلى في الجسم. البعض يضيف قسما ثالثا هو شبه-أساسي ، حيث يقوم الجسم بتصنيع هذه الأحماض ولكن بكميات محدودة.
ترقم ذرات [[الكربون]] عادة بالأحرف الإغريقية، وتنتمي الحموض الأمينية المكونة للبروتينات إلى فئة ألفا α-Amino Acids وذلك لأن جذري الأمين والهيدروكسيل يرتبطان بذرة الكربون الأولى في السلسلة. وتوجد كذلك حموض أمينية أحيائية من فئة بيتا مثل ال[[بيتا-ألانين]] {{إنج|β-Alanine}} وأخرى من فئة غاما مثل [[حمض الغاما-أمينوبيوتيريك]] {{إنج|γ-Aminobutyric acid}} أو {{إنج|GABA}}. ورغم وجود عدد كبير من الحموض الألفا-الأمينية في الطبيعة إلا أن السلاسل [[البروتين]]ية لا تحتوي سوى 20 نوعا منها فقط. وتضطلع الحموض الأمينية بمهام أخرى كلعبها دور [[ناقل عصبي|نواقل عصبية]] ومواد أولية لبعض [[هرمونات|الهرمونات]] أو كمصدر للطاقة.
وتتوفر أيضا مجموعة من الحموض الأمينية المصطنعة كيميائيا ولها عدة استعملات في مجال الصناعة الكيميائية والصيدلية والغذائية.
==الأحماض الأمينية تركب [[جين|الجينات]]==
السطر 15 ⟵ 13:
[[Image:RNA-codons.png|thumb|مسلسلة كودونات في جزيء mRNA . يتكون كل كودون من ثلاثة نيوكليوتيدات ، كل منها ممثل في أحد الأحماض الأمينية.]]
الأحماض الأمينية هي اللبنة الصغرى لتكوين [[بروتين]].
إضافة إلى بناء الخلايا وإصلاح الأنسجة تشكل الأحماض الأمينية مادة البناء الأساسية لل[[جسم مضاد|أجسام المضادة]] لمكافحة غزو [[البكتريا]] وال[[فيروسات]] ؛ كما تشكل جزءا أساسيا من نظام [[انزيم|الإنزيمات]] و[[هرمون|الهرمونات]] ؛ وهي تبني البروتينات النووية RNA (الحَمْضُ النَّوَوِيِّ الرايبوزي) و [[الدنا]] (الحَمْضُ الرايبوزي النَّوَوِي المَنْزُوع الأوكسِجين). كما تقوم الأحماض الأمينية بحمل [[الأكسجين]] في [[هيموجلوبين|الهيموجلوبين]]) وتوزعه في أعضاء الجسم المختلفة، وهي المكون الأساسي للعضلات وبروتينات الجسم .
نظريا يوجد 64 نوع من الأحماض الأمينية ، فال[[دي أن إيه]] تبنى من 4 [[شفيرة جينية|شيفرات جينية]] (Codon) هي A، C، G، T وتبنى الأحماض عادة بتركيب عدة شفرات، مثل GCA, GCC, GCG. لكن المتوفر في أجسام الكائنات الحية هي أقل من ذلك - ما بين 20 إلى 26 نوع من الأحماض الأمينية. مع ملاحظة أن الكثير منها يتشكل بأكثر من ثلاث شيفرات وقد تصل إلى 6 والبعض منها مكون فقط من شيفرة (كودون) واحد.
السطر 22 ⟵ 20:
== البنية الكيميائية العامة ==
يعتبر [[هيدروكسي كرباميد]] {{إنج|Hydroxycarbamide}} الحمض الأميني الأبسط من حيث التركيب فهو متكون من جذر أميني متصل مباشرة بكربون جذر الهيدروكسيل. وهذا المركب غير أحيائي. أما في بقية الأحماض الأمينية فتدخل ذرة أو أكثر من الكربون بين هذين الجذرين. ويحدد موقع الأمين في السلسلة الكربونية الفئة التي ينتمي إليها الحمض الأميني كما يلي:
[[ملف:Aminacid-ar.PNG|center|تصغير|700بك|البنية العامة للحموض الأمينية وهي مصنفة حسب مكان ترابط الجذر الأميني <small>NH<sub>2</sub></small> فوق السلسلة الكربونية، <math>R \,</math> هو المجموعة الجانبية التي تحدد طبيعة كل حمض الأميني.]]
السطر 33 ⟵ 31:
[[ملف:D+L-Alanine.gif|يسار|تصغيرnail|200بك|نموذج للنظيرتين البصريتين للألنين.]]
لدى جميع الأحماض الألفا-أمينية، باستثناء الجليسين، يكون الكربون-ألفا مرتبطا بجذور مختلفة ومجموعة جانبية <math>R</math> مميزة لذى نقول أنه [[كايرالية|كايرالي]] Chiral أو مركز [[نشاط ضوئي|ناشط بصريا]]. ونتيجة لهذه الخاصية، فان كل حمض ألفا-أميني متواجد في الطبيعة على شكل نظيرتين بصريتين Stereoisomers، يمينية Dextrogyre ويرمز لها، في [[كيمياء حيوية|الكيمياء الحيوية]]، بـ <math>D</math>، أو يسارية Levogyre ويرمز لها بـ <math>L</math>. ومعنى ذلك فيزيائيا أنها تقوم بازاحة [[ضوء مستقطب|الضوء المستقطب]] بزاوية معينة اما باتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة <math>D</math>، وهو الاتجاه الموجب (+)، أو ضد اتجاه عقارب الساعة بنسبة للنضيرة <math>L</math>، وهو الاتجاه السالب (-). وبالنسبة لنظام التسمية '''R''' / '''S'''، الأكثر استعملا في [[كيمياء عضوية|الكيمياء العضوية]]، فان نفس المبدأ يتبع حسب [[قاعدة أولويات كان إنجولد بريلوج|قاعدة "كان إنجولد بريلوج"]] فــ <math>D</math> == '''R''' و<math>L</math> == '''S'''.
ولا تنطبـق هـذه القـاعدة الا على السيستيـن {{إنج|Cysteine}} لأن الجذر الكبريتي ليسـت له الأولوية في هذه الحالــة. اذن فالـ <math>D</math> -سيستين هو الـ '''S''' -سيستين، والـ <math>L</math> -سيستين هو الـ '''R''' -سيستين <ref>ينبغي عدم الخلط بين <math>R</math> وهي المجموعة الجانبية و'''R''' وهو تسمية للنضيرة البصرية اليمينية.</ref>.
و في المثال الموجود على النموذج المقابل، نجد الـ <math>D</math> -ألانين وكأنه صورة عبر المرآة لالـ <math>L</math> -ألانين، وهما مركبان لا يمكن مطابقتهما non-superimposable، تماما كما لا يمكن مطابقة قفى اليد اليمنى مع ظهر اليد اليسرى [http://www.public.iastate.edu/~zhong/pictures/chirality.gif <sup>صورة</sup>]. ولسبب لا يزال محيرا، فان غالبية الأحماض الألفا-أمينية المكونة للبروتينات هي من النضيرة <math>L</math> وليست <math>D</math>. ولكن يمكن أن نجد بعض الـ <math>D</math>-أحماض أمينية في أنواع مـن الصدفيات <ref>{{cite journal | author = Pisarewicz K, Mora D, Pflueger F, Fields G, Marí F | title = Polypeptide chains containing D-gamma-hydroxyvaline. | journal = J Am Chem Soc | volume = 127 | issue = 17 | pages = 6207-15 | year = 2005 | pmid = 15853325}}</ref> مثل عائلة الكونيدات Conidae، وفي الغشاء البيبتدوسكري Peptidoglycan لبعض [[بكتيريا|البكتيريا]] <ref>{{cite journal | author = van Heijenoort J | title = Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan. | url=http://glycob.oxfordjournals.org/cgi/content/full/11/3/25R | journal = Glycobiology | volume = 11 | issue = 3 | pages = 25R-36R | year = 2001 | pmid = 11320055}}</ref>.
السطر 49 ⟵ 47:
** أحماض أمينية شبه-أساسية Semi-essential يستطيع الجسم تخليقها ولكن ليس بكميات كافية، خاصة في مرحلة النمو، ويحبذ أن تتوفر في الغذاء. مثال، الأرجنين والهستيدين Histidine.
** أحماض أمينية غير أساسية Nonessential متوفرة في الجسم السليم بكميات دائمة، ولا تستلزم حضورها في الغذاء. مثال، الجليسين والبرولين Proline.
===قــائمة تصنيف الأحمــاض الألفا-الأمينيـة المكونة للبروتينات<ref>{{
''أنظر إلى المقال المفصل التالي '''[[قائمة الأحماض الأمينية]]'''''
{|style="text-align:center" border="1"
السطر 360 ⟵ 358:
3- [[نزع الأمين]] '''تجريد المجموعة الأمينية {{إنج|Deamination}}'''
عند تجريد الحوامض الأمينية من مجموعة الأمين تتحول إلى حوامض كاربوكسيلية وأمونيا والحوامض الكاربوكسيلية تتمثل في الجسم إلى مركبات تستفاد منها الخلية أما الامونيا فأنها تطرح في البول على شكل يوريا بواسطة دورة تسمى [[دورة اليوريا|بدورة اليوريا]] والتي تحدث في الكبد وذلك بتخليص الجسم من النتروجين أو من الامونيا السادة
4 - [[نقل الأمين]] '''تفاعل نقل مجموعة الأمين {{إنج|Transmination}}'''
ويتم في هذا التفاعل انتزاع مجموعة الامين بواسطة الاكسدة ونقلها من مركب إلى أخر من المركبات المتفاعلة، يتم هذا التفاعل بمساعدة انزيمات (Transminase) حيث تتحول الحوامض الأمينية إلى حوامض كيتونية والتي بدروها تتحول إلى مشتقات كاربوهيداتية تستفاد منها الخلية
5- [[نترزة]] '''التفاعل مع حامض النتروز'''
يستعمل هذا التفاعل لغرض قياس كمية الحامض الاميني في محلول معين حيث يتفاعل حامض النتروز مع الحامض الاميني محرراً النتروجين الذي يكمل جمعه وحساب حجمه يمكن تصنيف كمية الحامض الاميني
6- '''التفاعل: {{إنج|Nihydrin}}'''
Nihydrin: مادة مؤكسدة قوية تتفاعل مع الحوامض الأمينية لتعطي مركب أزرق اللون يعتمد هذا التفاعل على وجود مجموعتي الأمين والكاربوكسيل بشكر حر وهذا التفاعل يكون حساس لكشف عن المركبات قليلة من الحوامض الامينية
7- '''[[تفاعل سانكر]] {{إنج|Sanger}}'''
| |||