بروتوكلوروفيل

مركب كيميائي

البروتوكلوروفيليد ، [1] أو أحادي فينيل بروتوكلوروفيلويد ، هو وسيط يعمل في التخليق الحيوي للكلوروفيل أ . فهو يخلو من الفيتول الذي يكون جانب سلسلة من الكلوروفيل ومن جهة خفض بيرول في حلقة D. [2] Protochlorophyllide و هو غاية الفلورسنت . تتوهج المسوخات التي تتراكمها باللون الأحمر إذا تعرضت للإشعاع بالضوء الأزرق كما نرى في الصورة ايضا . [3] في حال كاسيات البذور التي تعتمد على الضوء فهذه النباتات تكون شاحبة اللون ( مصفرة ) إذا نامت في الظلام. و تمتلك عاريات البذور والطحالب وبكتيريا التمثيل الضوئي إنزيمًا آخر ويكون مستقلًا عن الضوء وتنمو أيضًا في وجود اللون الأخضر في الظلام.

في الصورة يتبين لنا توهج نبات الأرابيدوبسيس (FLU) فهو غير القادر على التحكم في التخليق الحيوي للبروتوكلوروفيليد، يتوهج باللون الأحمر في الضوء الأزرق.

التحويل إلى الكلوروفيلعدل

هذا الإنزيم يحول البروتوكلوروفيليد إلى الكلوروفيليد <i id="mwIg">أ</i> ، الوسيط التالي على مسار التخليق الحيوي، [4] هو اختزال بروتوكلوروفيليد ، [5] EC 1.3.1.33. هناك نوعان من البروتينات التي تكون غير مرتبطة هيكليًا بهذا النشاط: النوع الأول هي المعتمد على الضوء والنوع الثاني البروتينالذي يعتمد على الظلام. يحتاج المختزل المعتمد على الضوء إلى وجود الضوء لكي يعمل. اما النوع الثاني هو النسخة المظلمة هي بروتين مختلف تمامًا، يتكون من ثلاث وحدات فرعية تُظهر تشابهًا كبيرًا في التسلسل مع الوحدات الفرعية الثلاثة للنيتروجيناز ، فهي تحفز على تكوين الأمونيا من ثنائي النيتروجين. [6] قد يكون هذا الإنزيم أقدم تطوريًا ولكن (كونه مشابهًا للنيتروجيناز) فهو شديد الحساسية للأكسجين الحر ولا يعمل إذا تجاوز تركيزه حوالي نسبة 3 ٪ من محيطه. [7]

معظم بكتيريا التي تعتمد على الضوء تحتوي على اختزال يعتمد على الضوء لتفعيله ومنهم الذي يكون مستقل عن الضوء. كاسيات البذور قد فقدت النطاق الذي يعتمد على الظلام والاعتماد على 3 اشكال مختلفة قليلا من التي تعتمد على الضوء، في كثير من الأحيان كما يختصر POR A، B، C. وعاريات البذور لديها أكثر من ذلك بكثير نسخ من الجين مماثل ( الأرض الطينية الصنوبر لديها نحو 11 من الأرض الطينية الصنوبر ( Pinus taeda L.) فهو يحتوي على جينات متعددة تشفر NADPH الذي يعتمد على الضوء: أوكسيريدوكتاز بروتوكلوروفيليد (POR) ). في النباتات، يتم ترميزه POR في نواة الخلية ويتم نقله لاحقًا البلاستيدات الخضراء، فهو مكان عمله في النبتة . على عكس الPOR ، في النباتات والطحالب التي تحتوي على الإنزيم الذي يكون فعال داكن، يتم ترميزها وتشفيرها جزئيًا في جينوم البلاستيدات الخضراء . [8]

خطر محتمل على النباتعدل

يرتبط الكلوروفيل بالبروتينات الاخرى وم ثم يمكنه نقل الطاقة التي يقوم بإممتصاصها في الاتجاه المطلوب. ولكن يوجد بروتوكلورو فيليد في الغالب بشكل حر، وفي ظروف وجود الإضاءة، يعمل كمحسس للضوء، مكونًا جذور حرة شديدة السمية. وبالتالي، تحتاج النباتات إلى آلية فعالة لتنظيم كمية سلائف الكلوروفيل. في كاسيات البذور، يتم ذلك في خطوة حمض δ-aminolevulinic ALA ، فهو أحد المركبات الوسيطة في مسار التخليق الحيوي.

النباتات التي تتغذى بواسطة ALA تتراكم مستويات وتركيزات عالية من البروتوكلوروفيليد وهذه التراكمات تكون سامة، كما تفعل المسوخات مع نظام تنظيمي معطل.

يمكن لنبات الأرابيدوبسيس فلو المتحور مع التنظيم التالف أن يعيش فقط في حالتين من المحيط وهما: إما في الظلام المستمر (البروتوكلوروفيليد فيكون ليس خطيرًا في الظلام) أو تحت الضوء المستمر، وهذا يكون في حالة إذا كان النبات قادرًا على تحويل كل بروتوكلوروفيليد المنتج إلى كلوروفيل ولا يكثر في تراكمه على الرغم من نقص التعليمات. في الشعير Tigrina mutant (الذي يتحور على نفس الجين، [9] ) يقتل الضوء أغلب أنسجة الأوراق التي نشأت في الظلام، لكن جزءًا من الورقة الذي نشأ خلال النهار يبقى على قيد الحياة. نتيجة لذلك، يتم تغطية الأوراق بخطوط بيضاء من المناطق الميتة، وعدد من الخطوط البيضاء يقترب من عمر الورقة في الأيام. تنجو المناطق الخضراء في الليالي القادمة، وعلى الأرجح يحدث ذلك لأن تخليق الكلوروفيل في أنسجة الأوراق الناضجة ينخفض بشكل كبير على أي حال من الاحوال.

على الرغم من محاولات عديدة سابقة للعثور على الطفرة التي تزيد في تراكم البروتوكلوروفيليد في وجود الظروف المعتادة، حاليًا لم يتم إكتشاف سوى جين واحد ( الأنفلونزا ) (2009). الإنفلونزا (الموصوفة لأول مرة في [3] ) هي بروتين مشفر من نواة الخلية ويكو موجود في البلاستيدات الخضراء ويظهر أنه يحتوي فقط على مواقع تفاعل بين البروتين والبروتين. ليس معروفًا حاليًا أي البروتينات الأخرى إن تتفاعل من خلال هذا الرابط. البروتين التنظيمي هو بروتين غير غشائي يقع في غشاء الثايلاكويد . لاحقا في الزمن، تم اكتشاف أن طفرات التيغرينا في الشعير، قد تحورت أيضًا من قبل نفس الجين. [9] ليس من الواضح لماذا لم يلاحظ أي طفرات من أي جينات آخرى ؛ فربما تكون هذه الطفرات في البروتينات الأخرى، المشاركة في السلسلة التنظيمية فهي قاتلة. الإنفلونزا هي جين واحد، وليس عضوا في عائلة الجينات .

لاحقا، من خلال تشابه في التسلسل، تم العثور على بروتين مشابهله ويكون متواجد في طحالب Chlamydomonas ، [10] مما يدل على وجود هذا النظام الفرعي التنظيمي منذ وقت طويل من فقدان كاسيات البذور إنزيم التحويل المستقل. ايضا، يعتبر البروتين التنظيمي Chlamydomonas أكثر تعقيدًا: فهو أكبر حجما، ويعبر غشاء الثايلاكويد مرتين بدلاً من مرة واحدة، وايضا يحتوي على الكثير من مواقع تفاعلات البروتين مع البروتين، فهو يخضع لعملية الربط البديلة ويبدو أن النظام التنظيمي خضع للتبسيط أثناء التطور.

المراجععدل

  1. ^ KEGG compound database entry
  2. ^ Willows, Robert D. (2003)، "Biosynthesis of chlorophylls from protoporphyrin IX"، Natural Product Reports، 20 (6): 327–341، doi:10.1039/B110549N، PMID 12828371.
  3. أ ب Meskauskiene R, Nater M, Goslings D, Kessler F, op den Camp R, Apel K. FLU: a negative regulator of chlorophyll biosynthesis in Arabidopsis thaliana.
  4. ^ R. Caspi (18 يوليو 2007)، "3,8-divinyl-chlorophyllide a biosynthesis I (aerobic, light-dependent)"، MetaCyc Metabolic Pathway Database، مؤرشف من الأصل في 4 يونيو 2020، اطلع عليه بتاريخ 04 يونيو 2020.
  5. ^ KEGG enzyme entry 1.3.1.33
  6. ^ Yuichi FujitaDagger and Carl E. Bauer (2000).
  7. ^ S.Yamazaki, J.Nomata, Y.Fujita (2006) Differential operation of dual protochlorophyllide reductases for chlorophyll biosynthesis in response to environmental oxygen levels in the cyanobacterium Leptolyngbya boryana.
  8. ^ J Li, M Goldschmidt-Clermont, M P Timko (1997).
  9. أ ب Lee, Keun Pyo؛ Kim, Chanhong؛ Lee, Dae Won؛ Apel, Klaus (2003)، "TIGRINA d, required for regulating the biosynthesis of tetrapyrroles in barley, is an ortholog of the FLU gene of Arabidopsis thalianaFEBS Letters، 553 (1–2): 119–124، doi:10.1016/s0014-5793(03)00983-9، PMID 14550558.
  10. ^ A Falciatore, L Merendino, F Barneche, M Ceol, R Meskauskiene, K Apel, JD Rochaix (2005).