اختزال البروتوكلوروفيليد
هذه مقالة غير مراجعة. (يناير 2021) |
هنالك ثلاثة ركائز في هذا الإنزيم وهم protochlorophyllide, NADPH, وH+; اثنين من النتائج والتي هما هي chlorophyllide <i id="mwJQ">أ</i> وNADP+ .
| light-dependent protochlorophyllide reductase | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| أرقام التعريف | |||||||||||
| رقم التصنيف الإنزيمي | 1.3.1.33 | ||||||||||
| رقم التسجيل CAS | 68518-04-7 | ||||||||||
| قواعد البيانات | |||||||||||
| قاعدة بيانات الإنزيم | راجع IntEnz | ||||||||||
| قاعدة بيانات براونشفايغ | راجع BRENDA | ||||||||||
| إكسباسي | راجع NiceZyme | ||||||||||
| موسوعة كيوتو | راجع KEGG | ||||||||||
| ميتاسيك | المسار الأيضي | ||||||||||
| بريام | ملف التعريف | ||||||||||
| تركيب بنك بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||||
| الأونتولوجيا الجينية | AmiGO / EGO | ||||||||||
| |||||||||||
| light-independent protochlorophyllide reductase | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 دراسة البلورات بالأشعة السينية structure of heterooctamer of a dark-operative protochlorophyllide oxidoreductase from Prochlorococcus marinus.[1] | |||||||||||
| أرقام التعريف | |||||||||||
| رقم التصنيف الإنزيمي | 1.3.7.7 | ||||||||||
| قواعد البيانات | |||||||||||
| قاعدة بيانات الإنزيم | راجع IntEnz | ||||||||||
| قاعدة بيانات براونشفايغ | راجع BRENDA | ||||||||||
| إكسباسي | راجع NiceZyme | ||||||||||
| موسوعة كيوتو | راجع KEGG | ||||||||||
| ميتاسيك | المسار الأيضي | ||||||||||
| بريام | ملف التعريف | ||||||||||
| تركيب بنك بيانات البروتين | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||||
| |||||||||||
- بروتوكلوروفيليد + NADPH + H + الكلوروفيليد أ + NADP +
هذا الانزيم ينتمي إلى فئة oxidoreductases . الاسم المنهجي لفئة الإنزيم هذه هو الكلوروفيلليد- أ : NADP + 7,8-أوكسيريدوكتاز . ومن الأسماء الأخرى التي يمكن استعمالها والشائعة هي مؤكسدة مختزلة NADPH2-protochlorophyllide، مؤكسدة مختزلة NADPH-protochlorophyllide، اختزال NADPH-protochlorophyllide، مؤكسدة مختزلة protochlorophyllide، وphotooxidoreductase protochlorophyllide. هذا الإنزيم هو جزء من مسار التخليق الحيوي إلى مجموعة الكلوروفيل.[2] [3]
هناك نوعان من البروتيناتا للتان تكون غير المرتبطة هيكليًا بهذا النشاط، ونعرفهما إليهما بالاعتماد على الضوء والظلام. يحتاج المختزل الذي يعتمد على الضوء لوجود الضوء في محيطه ليعمل، اما النوع الثاني يحتاج الظلام فهي بروتين مختلف عن الذي يعتمد على الضوء تمامًا، فهو يتكون من ثلاث عناصر أخرى تُظهر تشابهًا كبيرًا في التسلسل مع الوحدات الفرعية الثلاث للنيتروجيناز.[4] قد يكون هذا الإنزيم أقدم تطوريًا ولكن (كونه مشابهًا للنيتروجيناز) شديد الحساسية للأكسجين الحر ولا يعمل إذا تجاوز تركيزه حوالي نسبة 3 ٪.[5] ومن هنا بدأت وتطورت النسخة البديلة المعتمدة على الضوء مع زيادة نسبة تركيز الأكسجين في الغلاف الجوي للأرض.
انظر أيضًا عدل
- التخليق الحيوي للكلوروفيل
المراجع عدل
- ^ ببب: 2ynm; Moser J، Lange C، Krausze J، Rebelein J، Schubert WD، Ribbe MW، Heinz DW، Jahn D (2013). "Structure of ADP-aluminium fluoride-stabilized protochlorophyllide oxidoreductase complex". Proc Natl Acad Sci U S A. ج. 110 ع. 6: 2094–2098. Bibcode:2013PNAS..110.2094M. DOI:10.1073/pnas.1218303110. PMC:3568340. PMID:23341615.
- ^ Willows، Robert D. (2003). "Biosynthesis of chlorophylls from protoporphyrin IX". Natural Product Reports. ج. 20 ع. 6: 327–341. DOI:10.1039/B110549N. PMID:12828371.
- ^ Bollivar، David W. (2007). "Recent advances in chlorophyll biosynthesis". Photosynthesis Research. ج. 90 ع. 2: 173–194. DOI:10.1007/s11120-006-9076-6. PMID:17370354.
- ^ Yuichi FujitaDagger and Carl E. Bauer (2000). Reconstitution of Light-independent Protochlorophyllide Reductase from Purified Bchl and BchN-BchB Subunits. J. Biol. Chem., Vol. 275, Issue 31, 23583-23588.
- ^ S.Yamazaki, J.Nomata, Y.Fujita (2006) Differential operation of dual protochlorophyllide reductases for chlorophyll biosynthesis in response to environmental oxygen levels in the cyanobacterium Leptolyngbya boryana. Plant Physiology, 2006, 142, 911-922
