سوبر أكسيد ديسميوتاز

.

سوبر أكسيد ديسميوتاز
بنية المنغنيز الفائق الفائق 2 في الإنسان
أرقام التعريف
رقم التصنيف الإنزيمي1.15.1.1
رقم التسجيل CAS9054-89-1
قواعد البيانات
قاعدة بيانات الإنزيمراجع IntEnz
قاعدة بيانات براونشفايغراجع BRENDA
إكسباسيراجع NiceZyme
موسوعة كيوتوراجع KEGG
ميتاسيكالمسار الأيضي
بريامملف التعريف
تركيب بنك بيانات البروتينRCSB PDB PDBe PDBsum
الأونتولوجيا الجينيةAmiGO / EGO

سوبر أكسيد ديسميوتاز ويسمى أيضًا بديسموتاز الفائق (بالإنجليزية: Superoxide dismutase)‏ شيفرته المختصرة (EC 1.15.1.1) هو إنزيم يحفز ديسموتاز الفائق (O 2) إلى الأوكسجين وفائق أكسيد الهيدروجين وبالتالي، فهو يعتبر إنزيم هام في مضادات اللأكسدة المدافعة في جميع الخلايا تقريبا.

الوظيفة عدل

أهم وظيفة لهذا الإنزيم هو استعادة حيوية الخلايا، وتقليل سرعة تدميرها. ويقوم بمعادلة نوع من الجذور أو الشقوق الحرة يسمى السوبر أكسيد، ويعد أكثر أنواع الشقوق الحرة شيوعا، وربما أكثرها خطورة.[1]

كما أن هذا الأنزيم يساعد في عمله على الاستفادة من النحاس والزنك والمنجنيز. ومستويات هذا الإنزيم تميل إلى الانخفاض التدريجي مع التقدم في السن (في الوقت الذي يزيد فيه إنتاج الشقوق الحرة) وقدرته كعلاج مضاد للشيخوخة هي أمر قيد البحث حاليا.[2]

الأنواع عدل

يوجد نوعان من هذا الأنزيم نوع بالنحاس ونوع بالزنك وكل من النوعين يعمل على حماية جزء خاص من الخلية. فالأول (النحاس) يعمل على حماية سيتوبلازم الخلية حيث تنتج الشقوق الحرة كنتيجة للأنشطة الأيضية المختلفة وأما الآخر (الزنك) فيكون فعالاً في حماية ميتوكوندريا الخلايا التي تحتوي على المعلومات الوراثية الخاصة بالخلايا وتعمل كموقع لإنتاج الطاقة.[3]

تواجده في النباتات عدل

يوجد انزيم سوبر أكسيد ديسميوتاز بصورة طبيعية في الحبوب وبالأخص الشعير والقمح وكذلك في الكرنب والبروكلي والأوراق الخضراء.

رد الفعل عدل

رد فعل انزيم سوبر أكسيد ديسميوتاز هو تحفيز التطافر كما في التفاعلات التالية:

M (N +1) +-SOD + O 2 - → M + N-SOD + O 2 M N +-SOD + O 2 - + 2H + → M (N +1) +-SOD + H 2 O 2.

حيث M = النحاس (N = 1)؛ المنغنيز (N = 2)؛ الحديد (N = 2)؛ ني (N = 2).

في هذا رد فعل الدولة أكسدة من المعادن الموجبة تتأرجح بين N وN +1

البكتيريا عدل

خلايا الدم البيضاء البشرية توليد أنواع الأوكسجين التفاعلية الفائق وغيرها لقتل البكتيريا. خلال العدوى، وبعض البكتيريا (مثل بيركولديريا الراعومية) وبالتالي إنتاج ديسموتاز الفائق لحماية نفسها من التعرض للفناء.

انظر أيضًا عدل

المراجع عدل

  1. ^ McCord JM, Fridovich I (1988). "Superoxide dismutase: the first twenty years (1968-1988)". Free Radic. Biol. Med. ج. 5 ع. 5–6: 363–9. DOI:10.1016/0891-5849(88)90109-8. PMID:2855736.
  2. ^ Brewer GJ (1967). "Achromatic regions of tetrazolium stained starch gels: inherited electrophoretic variation". Am. J. Hum. Genet. ج. 19 ع. 5: 674–80. PMC:1706241. PMID:4292999. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)
  3. ^ ببب: 2SOD​;Tainer JA, Getzoff ED, Beem KM, Richardson JS, Richardson DC (1982). "Determination and analysis of the 2 A-structure of copper, zinc superoxide dismutase". J. Mol. Biol. ج. 160 ع. 2: 181–217. DOI:10.1016/0022-2836(82)90174-7. PMID:7175933. {{استشهاد بدورية محكمة}}: الوسيط غير المعروف |شهر= تم تجاهله يقترح استخدام |تاريخ= (مساعدة)صيانة الاستشهاد: أسماء متعددة: قائمة المؤلفين (link)

وصلات خارجية عدل